O DNA tem duas fitas que se enrolam. Os degraus são pares de bases: A com T e C com G.
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A sequência de aminoácidos define como a cadeia se dobra em hélices, folhas e voltas.
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Proteína que carrega oxigênio no sangue. Suas variantes estão em bancos de mutações.
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A enzima encaixa o substrato no sítio ativo. A lisozima corta a parede de algumas bactérias.
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O anticorpo reconhece o antígeno por encaixe de forma. Estruturas ajudam a estudar esse encaixe.
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Proteínas atravessam a bicamada de lipídios. Prever essas regiões é tarefa da bioinformática.
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O citocromo c existe em muitas espécies. Comparar suas sequências revela parentescos.
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O tRNA leva o aminoácido certo ao ribossomo: o anticódon pareia com o códon do mRNA.
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O zíper de leucina é um motivo em que duas hélices se enrolam. O Pfam cataloga domínios assim.
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No modelo HP, resíduos hidrofóbicos (H) tendem a ficar no centro, longe da água.
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A hélice alfa é uma espiral mantida por ligações de hidrogênio ao longo da cadeia.
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Fitas lado a lado, ligadas por ligações de hidrogênio, formam uma folha beta.
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Muitas proteínas têm várias cadeias. A estreptavidina forma um tetrâmero.
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Ligações entre duas cisteínas (pontes dissulfeto) estabilizam a forma de algumas proteínas.
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A GFP brilha em verde e serve de marcador. Seu barril de fitas beta protege o cromóforo.
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O PDB guarda estruturas 3D. A mioglobina foi a primeira proteína a ter a estrutura resolvida.
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Estruturas vêm de métodos como raios X, RMN e crio-EM. Esta foi resolvida por RMN.
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O docking simula como uma molécula pequena se encaixa numa proteína, como o inibidor da protease do HIV.
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Proteínas se movem. Simulações e aprendizado de máquina ajudam a estudar esses movimentos.
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A p53 liga o DNA e freia a divisão celular. Muitas mutações de câncer ficam no domínio que toca o DNA.
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